吳建平，生命學院2012級直博生，師從顏寧教授，從事蛋白質結構研究。主要研究方向是電壓門控鈣離子通道蛋白的結構與機理。第二十二屆清華大學研究生“學術新秀”“學術新秀”獲獎者。博士期間共發表SCI論文21篇，其中以第一作者身份在CNS（Cell、Nature、Science）期刊上共發表論文6篇。曾受邀在GRC、FASEB等國際會議上做報告，成果獲得學術界同行的高度評價。其工作曾被評為“2016年中國高校十大科技進展”。
一身黑衣，健步如飛，這是吳建平給人的第一印象。低調而樸素的風格，瘦瘦的臉龐和炯炯的眼神，是他給我們最深的印象。在很多人求文章畢業而不得的時候，在博士期間吳建平就已經完成了《Cell》，《Nature》和《Science》一作的大滿貫。今天，就讓我們走進學術新秀吳建平。
“我的科研路也不是一帆風順。”吳建平如是說到。
作為一個在清華土生土長了九年的老學長，吳建平的學術道路始于2011年，那時大四的他在生命學院張淑萍老師那里做畢業設計。2012年以直博生的身份進入清華大學醫學院顏寧教授實驗室后，正式開始了他和通道蛋白的不解之緣。
一年級的時候，吳建平主要還是跟著師姐進行鈉離子通道的結構研究，同時學習一些基本的實驗操作與技能。早在2003年，鉀離子通道蛋白結構的研究就獲得了諾貝爾獎。到了2012年，鉀離子通道結構生物學研究已經非常透徹，但鈉離子通道由于本身的一些特殊性，非常復雜，它的結構解析就一直沒有突破，他們希望在這個鈉離子通道上取得一個大的進展。
在研究鈉離子通道的結構研究期間，吳建平的師姐對他的影響很大。除了對實驗操作的嚴格要求外，還有就是對實驗的態度。在他們的實驗工作還在進行的時候，國外一個研究組解析了一個細菌里面的鉀離子通道蛋白的結構。“這個消息給我們帶來了很大壓力”，吳建平說道。但是師姐在這種情況下仍然堅持做下去，沒有受這個影響，最后成功解析了另一個構象的蛋白結構。
“我覺得這個真的是令我很敬佩，就是堅持不懈的精神，對我觸動非常大。之后我再遇到一些困難啊什么的，我覺得對我來說都不算什么。”
回想起這段經歷，除了“磨刀不誤砍柴工”——對基本實驗操作的鍛煉外，吳建平印象最深的就是對待科研的心態。
談起五年科研生活印象最深的，吳建平說其實是一個厚積薄發的過程。
“可能大家覺得施老師、顏老師實驗室進去發一篇CNS感覺是習以為常的事情，大家都覺得也沒什么了不起的，其實也不完全這樣。有的同學很長時間都沒有文章，也有同學甚至剛來第一年就能發CNS，所以并不是所有人都是一帆風順的。”吳建平說道。
對于他自己，他覺得是一個厚積薄發的過程。前兩年相對不太順利，到了第三年才開始有所起色，但回頭來看，吳建平表示其實這本身就是個積累的過程。雖然在這幾年里沒有文章，但是這個積累過程中也收獲了很多，為后期成果做了很大的鋪墊。
在這幾年里，吳建平也并沒有局限于自己的課題。2013年左右，冷凍電鏡技術的橫空出世給結構生物學領域帶來了極大的震撼。而吳建平抓住了這個時機開始了冷凍電鏡技術的學習，讓他成為實驗室里最早懂得這門技術的幾個人之一，同時也為他將來的課題進展打下了堅實的基礎。
談及用在做實驗和學習冷凍電鏡的技術的時間分配上吳建平說：“一半一半吧。”
“清華的學生都很努力，有這么好的條件，沒有理由不努力。”
在參與了鈉離子通道蛋白的相關工作以后，吳建平跟隨鄧東師兄進行了葡萄糖轉運蛋白GLUT的相關研究。這是一個號稱五十年沒能解決的科學問題。葡萄糖轉運蛋白的結構解析從上個世紀就已經開始，一直懸而未決。
在之前的工作基礎上，他們進行了幾個氨基酸的點突變，并且為了得到狀態更穩定的蛋白，所有的實驗操作都在冰上進行。同時組內成員分工合作，只花了短短六個月就解決了這個難題。
這個結果看似是意外之喜，但其實是情理之中。“因為我們花了大量的時間在實驗設計上。”吳建平說。蛋白有492個氨基酸，每個位置有19種突變可能性，如果無目標機械性的篩選，那有9348種可能性！但是他們巧妙的選取了幾個與疾病相關的氨基酸進行突變，終于讓蛋白質變得“安靜”下來，從而有利于結晶。
“學會團隊合作一樣很重要。”回憶起當年的情景時吳建平說，“除了和自己實驗室里的成員合作，能在國際上找到合作的實驗室同樣很重要。”
Ryr1是目前已知的最大的通道蛋白，它的結構解析一樣是困擾國內外科學家已久的難題。晶體學的方法顯然不適用于這個課題，冷凍電鏡橫空出世以后，顏寧教授和吳建平想試試這個方法來解決問題。
但那時實驗室還剛剛進入冷凍電鏡的領域，很多工作無法開展，于是他們和英國劍橋的MRC展開了合作，最終成功解析了Ryr1的結構。
后來當吳建平和其它同學組成的小組進行Cav 1.1通道蛋白研究的時候，他同樣奇思妙想，采用了一種新的純化方法，讓蛋白的純度和濃度都能達到前人的三倍，并且時間也縮短到只需要一天。每一篇文章背后，都有無數這樣默默的努力。
在成功解析了GLUT、Ryr1以及Cav 1.1的結構之后，吳建平已經變成了大多數人眼中的“人生贏家”。但是他并沒有滿足于此，而是通過更多的努力，精益求精。
“當時Cav1.1的分辨率達到了4.2埃，還不夠好，我們希望能夠進一步提高分辨率，達到原子或近原子水平。”吳建平說道。
分辨率的提升在結構生物學領域一向是個難題。更高的分辨率意味著更多的細節，能將機理闡釋的更為清晰。“就像你從五十米外和五米外看一個饅頭，看到的細節肯定不一樣。”吳建平舉了一個施一公老師常用的例子。
為了提高零點幾個埃的分辨率，吳建平帶領他的小組重現開始了樣品制備、數據收集與處理，其中用冷凍電鏡收集數據要求24小時不間斷工作，而數據處理的過程工作量也極大。
“我曾經也想過，也許這個蛋白的分辨率只能到4.2埃，做不下去了。”吳建平笑著說，“有點打退堂鼓。但是后來仔細想了想，我只是在后面的步驟做優化，前面最開始的步驟沒有。”于是吳建平從頭開始，放棄掉以前所收集的數據，重新制備樣品、收集數據、解析結構。
“但是當最終分辨率達到3.6埃的時候，覺得一切都值了，把文章投出去的那一刻是最開心的時刻。”吳建平笑著說。
除了科研成果，吳建平還在這幾年里收獲了至深的愛人閆湞，并于去年步入了婚姻的殿堂。談起這段經歷，吳建平笑著說“近水樓臺先得月”。吳建平主攻Cav 1.1，而他參與閆湞的課題Ryr1的時候兩人也還不是情侶。那時的吳建平還沒有什么突出的科研成果，但是兩個人一直相互鼓勵，一起熬夜，一起寫文章，填補了這個領域幾十年來的空白。最終科研感情兩不誤。他們結婚的時候，顏寧教授在朋友圈給他們送上了特別的祝福：“Cav1.1和RyR1終于couple在一起了！”
吳建平妻子研究的蛋白叫RyR1，吳建平主攻的對象是Cav1.1。這兩個蛋白之間的相互作用是肌肉興奮收縮信號傳遞通路中的關鍵一環。在不懈的努力下，他們成功地解析了這兩個蛋白的高分辨率三維結構。他們的成果合在一起填補了該領域十幾年的空白，為深入理解骨骼肌收縮這一生理過程提供了重要的結構基礎。
兩年一起合作課題的日子是吳建平最大的享受：數不清的通宵收數據，睡眼惺忪，但是看著一幅幅電鏡照片和滿屏的蛋白顆粒，他們又無比興奮；處理數據時，每一次分辨率的提升都讓我們激動萬分；為了準備論文，他們曾連續兩周每天奮戰到深夜，常常從實驗室走出時，才發現天已破曉，短暫的休息之后，他們便又投入新一天的戰斗。點點滴滴中雖然充滿了艱辛與疲憊，他們一起合作發表了數篇論文，包括一篇Nature和一篇Science。
“我想，最浪漫的事便是看到我們的名字出現在一起，而論文中的每一個單詞便是我們寫給彼此的最美的情詩。”吳建平說。
談及他的導師顏寧教授，吳建平難掩感激和敬佩之情。“和顏老師的關系又像師生，又像朋友。”吳建平說道。
寫文章、改文章以及回復編輯問題的時候，顏寧教授經常工作到第二天清晨五六點鐘。顏寧教授對科學的認真、執著，以及雷厲風行的風格，都深深的打動了吳建平。除此之外，顏寧教授對細節的要求也讓吳建平印象深刻。在顏寧教授剛回到國內的時候，有個實驗就因為所買的試劑質量問題沒能做出來，以至于被其他的研究團隊搶先發表。
“除了你自己的操作以外，你用的哪個試劑、哪一批，都要注意。”吳建平說道。正是這種近乎于強迫癥般對細節的執著，才造就了他們在科研上的碩果累累。
聊起為什么選擇生物這個專業，吳建平笑著說：“因為21世紀是生物的世紀。”
本科的時候，吳建平所想的只是好好學習，把成績搞上去，對科研并沒有什么太深的概念。但是幾年下來，在與科研相處的過程中，吳建平對科研的熱愛越來越深，也逐漸有了自己的感觸。
對他來說，既然選擇了這一行，就一定要把它做好。
慢慢的，吳建平對從事生物學的研究心態也發生率慢慢的轉變。隨著自信心與經驗的積累，他漸漸發現科研沒有想象中的難，相反變得非常有意思。他愛上了科研。
因為這份熱愛，在路人眼中辛苦枯燥的工作對他而言也漸漸變得充實而有趣。
“我希望未來清華能有兩個吳建平教授。”
（計算機系有個教授也叫吳建平，同學們都開玩笑說：“哇，你一考上清華就當教授了。”）
后記：
“21世紀是生物的世紀。”有人愛把這句話當玩笑，但吳建平卻投入其中，為科研貢獻了自己的力量。攀登的道路永遠不是一帆風順的，只要你愛科研，只要你肯下工夫，不論是厚積薄發還是年少成名，又或大氣完成，科研的舞臺上永遠有你一席之地。
